Dre Emmanuelle Cordat

Dre Emmanuelle Cordat

Université de l’Alberta, Alberta

Deciphering mechanisms of acid-base balance in collecting duct intercalating cells

[Élucider les mécanismes de l’équilibre acidobasique dans les cellules intercalaires des canaux collecteurs]

2017-2019 :  100 000$  |  Subvention de soutien à la recherche biomédicale |  Catégorie : Rétention d’eau, de sel et de calcium par les reins

Biographie

La Dre Emmanuelle Cordat est professeure agrégée au département de physiologie de l’Université de l’Alberta, à Edmonton. Elle s’est jointe à l’équipe en tant que professeure adjointe en 2007, après avoir terminé une formation postdoctorale de six ans à l’Université de Toronto, sous la supervision du Dr Reinhart Reithmeier. Elle a obtenu son diplôme de premier cycle à l’Université Nice Sophia Antipolis, en France, où elle a également reçu un doctorat en pharmacologie cellulaire et moléculaire. Ses recherches portent sur la physiologie et la physiopathologie du canal collecteur, plus particulièrement sur la façon dont les cellules de ce segment de néphron régulent le pH et l’homéostasie électrolytique. Le dérèglement de l’homéostasie du pH constitue une caractéristique distinctive des maladies rénales chroniques, qui touchent des millions de Canadiens chaque année. L’équipe de son laboratoire cherche à mieux comprendre le rôle de ce segment de néphron dans le maintien d’une composition électrolytique et d’un pH plasmatique normaux.

Résumé vulgarisé du projet de recherche

L’acidose tubulaire rénale distale (ATRd) est une maladie du rein qui entraîne une acidose métabolique, un retard de croissance chez l’enfant et la formation récurrente de calculs rénaux, pour éventuellement évoluer vers l’insuffisance rénale. L’ATRd est attribuable à un mauvais fonctionnement des cellules intercalaires dans les canaux collecteurs, un type de cellules spécialisées qui excrètent dans l’urine les protons que nous produisons lors de la réabsorption du tampon physiologique bicarbonate dans le sang. L’ATRd peut être causée par des mutations héréditaires du gène codant pour le transporteur de bicarbonate appelé « échangeur anionique de type 1 (AE1) ».

Nous remarquons cependant la présence d’un autre transporteur de bicarbonate, le SLC26A7, à l’intérieur de ces mêmes cellules, mais la raison pour laquelle cette protéine ne peut compenser la perte de fonction de l’AE1 observée dans l’ATRd demeure inexpliquée. Les résultats de nos précédents travaux démontrent qu’en présence d’ATRd, le SLC26A7 est régulé à la baisse par l’intermédiaire d’un mécanisme inconnu. Dans le cadre du projet actuel, nous allons décortiquer les mécanismes impliqués dans la régulation négative du SLC26A7 en vue de trouver des méthodes pharmacologiques qui permettront d’en modifier la fonction et de rétablir la réabsorption du bicarbonate chez les patients atteints d’ATRd dont l’AE1 a subi une mutation.

L’élucidation de ces mécanismes bénéficiera non seulement aux patients atteints d’ATRd, mais aussi au nombre grandissant de Canadiens atteints de maladies rénales chroniques qui présentent des symptômes s’apparentant à ceux de l’ATRd.